DyPS - Équipe Hubert Becker - GMGM - Génétique moléculaire, génomique, microbiologie - Université de Strasbourg

Fête de la Science Lingolsheim 6 au 8 octobre 2023

Mon, 23 Oct 2023 16:14:07 +0200

Les membres de l'équipe Friant et Becker ont été impliqués dans divers ateliers :
- environnement: le monde des abeilles et de l'apithérapie
- écologie: la levure pour visualiser l'effet de cocktails de pesticides
- biodiversité: les champignons filamenteux, les observer et les comprendre
- Sciences participatives: Avec le jeu Mendeleieva, découvrez les éléments chimiques de votre vie de tous les jours et des femmes scientifiques étudiant ces éléments.

D'autres ateliers étaient proposés :
- santé: l'effet d'une carence alimentaire (régime) sur la physiologie d'une cellule
- le monde de l'ARN: construisez de l'ARN avec des bases aimantées
- neurosciences: NeuroBioCell, comprendre et observer le fonctionnement des cellules neuronales
- chimie: façonner les molécules pour en faire des micro-machines
- climat: la fresque du climat avec des étudiant-e-s de l'IUT de Schiltigheim
- Physique: l'Année de la Physique avec une exposition de femmes physiciennes
- Comité du Bas-Rhin de La Ligue contre le cancer (Ligue 67): la recherche contre le cancer, L’Agenda scolaire (ma santé, j’en prends soin), comment se protéger du cancer
- Sport dans le cadre des JO2024: Histoire du sport en Alsace

Et des conférences :

Conférence exceptionnelle de Jean-Pierre Sauvage, prix Nobel de chimie 2016

Mercredi 11 octobre à 20h00 : Gymnase Im Sand - Lingolsheim: réservation obligatoire

Rencontre-débat avec des sportifs médaillés et un préparateur physique professionnel

Mercredi 4 octobre à 20h00 : Maison des Arts de Lingolsheim "Science et condition physique : les sportifs de haut niveau", avec des sportifs médaillés et un préparateur physique professionnel (rugby, snowboard, tir paralympique) : avec Sylvain Dufour snowboard (Vainqueur de la Coupe du Monde 2014, Médaille d’argent aux Championnats du Monde 2009, 3 participations aux Jeux Olympiques, 4^ième au JO d’hiver de 2018); Raphaël Voltz, tir à la carabine (Double vice-champion paralympique aux JO Pékin 2008, médaille d'argent JO Londres 2012, Double champion du monde) ; Romain Ritter, Préparateur physique Strasbourg Alsace Rugby. Animée par le Pr Michel Hasselmann.

Comprenez l'apport de la science dans le sport - conférences à la Maison des Arts de Lingolsheim à 20h00 :

3 octobre : "Sport et santé": Cancer et activité physique : Dr Evelyne Lonsdorfer
6 octobre: "Ocytocine : amour, sport et autres addictions sympathiques ...": Pr Marcel Hibert
9 octobre: "Médecine, dopage et sport": Dr John Lenertz
13 octobre: "Sports et Sciences": Créativité, partage et Joie de Vivre: Dr Pierre Antony

Rencontre-débat avec des scolaires sur l'histoire du sport en Alsace

Mardi 10 octobre à 14h30 : Avec Denis Jallat > Responsable du Comité de rédaction « histoire » de la revue Sciences sociales et sport. Sébastien Stumpp > Membre du Comité d’histoire des ministères chargés de la Jeunesse et des Sports (CHMJS) Cathy Blanc-Reibel > Ingénieure CNRS

Pour public scolaire: primaires (CM1/CM2) et collèges - Gymnase Im Sand - Lingolsheim: réservation obligatoire

Table-Ronde: Sports, racisme et neuroscience - les comportements racistes dans le sport

Samedi 7 octobre à 14h00 : Gymnase Im Sand – Lingolsheim : avec Odile Rohmer Professeure en psychologie sociale - Jérôme Beauchez Professeur de sociologie et d'anthropologie à l'Université de Strasbourg - Daouada Ba > Président de la commission sport de la LICRA

Regards sur les ribozymes

Thu, 06 Jul 2023 07:47:41 +0200

Benoït Masquida, directeur de recherche CNRS au laboratoire de Génétique moléculaire, génomique et microbiologie (GMGM) nous explique les multiples facettes des ribozymes, ARN capables d'activité catalytique.

Fête de la Science 2022 à Lingolsheim

Fri, 04 Nov 2022 14:43:28 +0100

Découvrez le monde fascinant de la recherche à travers des ateliers et des conférences:

- environnement: le monde des abeilles et de l'apithérapie

- santé humaine: la levure de boulanger pour mieux comprendre les maladies génétiques rares

- un autre regard sur l'Art: comment on perçoit une œuvre d'art grâce à l'application Ikonikat

- le monde de l'ARN: construisez de l'ARN avec des bases aimantées

- biodiversité: les champignons filamenteux, les observer et les comprendre

- chimie: façonner les molécules pour en faire des micro-machines

- orientation: découvrir les métiers de la recherche scientifique au CNRS

- 2022 Année du Bicentenaire de la naissance de Louis Pasteur: Louis Pasteur microbiologiste

- Comité du Bas-Rhin de La Ligue contre le cancer (Ligue 67): la recherche contre le cancer, L’Agenda scolaire (ma santé, j’en prends soin), comment se protéger du cancer

- Sciences participatives: Avec le jeu Mendeleieva, découvrez les éléments chimiques de votre vie de tous les jours et des femmes scientifiques étudiant ces éléments.

3 équipes du GMGM ont tenu des strands lors de cet évennement.

Chaires juniors dans le domaine de recherches sur les mitochondries

Tue, 07 Jun 2022 15:28:00 +0200

Voir les détails ICI.

Publication Equipe Friant et Becker : CEX1

Thu, 15 Apr 2021 16:31:00 +0200

Ludovic Enkler, Bruno Rinaldi, Johan Owen de Craene, Philippe Hammann, Osamu Nureki, Bruno Senger, Sylvie Friant, Hubert D Becker

COPI (coatomer complex I) coated vesicles are involved in Golgi-to-ER and intra-Golgi trafficking pathways, and mediate retrieval of ER resident proteins. Functions and components of the COPI-mediated trafficking pathways, beyond the canonical set of Sec/Arf proteins, are constantly increasing in number and complexity. In mammalian cells, GORAB, SCYL1 and SCYL3 proteins regulate Golgi morphology and protein glycosylation in concert with the COPI machinery. Here, we show that Cex1, homologous to the mammalian SCYL proteins, is a component of the yeast COPI machinery, by interacting with Sec27, Sec28 and Sec33 (Ret1/Cop1) proteins of the COPI coat. Cex1 was initially reported to mediate channeling of aminoacylated tRNA outside of the nucleus. Our data show that Cex1 localizes at membrane compartments, on structures positive for the Sec33 α-COP subunit. Moreover, the Wbp1 protein required for N-glycosylation and interacting via its di-lysine motif with the Sec27 β'-COP subunit is mis-targeted in cex1Δ deletion mutant cells. Our data point to the possibility of developing Cex1 yeast-based models to study neurodegenerative disorders linked to pathogenic mutations of its human homologue SCYL1.

Biology Open 2021 10: bio058528 doi: 10.1242/bio.058528 Published 22 March 2021

Couverture Elife

Thu, 10 Sep 2020 14:11:00 +0200

Une GFP fragmentée bi-génomique pour étudier les protéines multi-localisées

Notre équipe et nos collaborateurs ont créé une souche de levure exprimant une GFP (Green Fluorescent Protein) fragmentée bi-génomique (codée par les génomes nucléaire et mitochondrial) permettant de rendre fluorescente uniquement la fraction mitochondriale de protéines se localisant simultanément dans la mitochondrie et dans un autre compartiment cellulaire. Ces résultats sont publiés dans la revue Elife.

Publication Equipe Becker, Friant et collaborateurs

Mon, 20 Jul 2020 13:53:00 +0200

Assigning mitochondrial localization of dual localized proteins using a yeast Bi-Genomic Mitochondrial-Split-GFP, Gaétan Bader , Ludovic Enkler , Yuhei Araiso , Marine Hemmerle , Krystyna Binko , Emilia Baranowska , Johan-Owen De Craene , Julie Ruer-Laventie , Jean Pieters , Déborah Tribouillard-Tanvier , Bruno Senger , Jean-Paul di Rago , Sylvie Friant , Roza Kucharczyk , Hubert Dominique Becker

Equipe Becker : Couverture de Molecular cell

Fri, 19 Dec 2014 14:50:00 +0100

Un mécanisme inédit de synchronisation de l’expression des génomes nucléaire et mitochondrial

La production d’énergie par la chaîne respiratoire des mitochondries nécessite un assemblage correct de sous-unités protéiques codées séparément par les génomes nucléaire et mitochondrial qui entretiennent un véritable «dialogue» assurant la synchronisation de l’expression de ces protéines. Les équipes d’Hubert Becker à l’Institut de physiologie et chimie biologique et de Jean-Paul di Rago à l’Institut de biochimie et génétique cellulaires à Bordeaux, révèlent le rôle central dans ce processus du complexe AME de S. cerevisiae composé de deux aminoacyl-ARNt synthétases et d’une ancre cytoplasmique. En conditions de respiration, l’inhibition de l’expression de l’ancre libère simultanément les deux aminoacyl-ARNt synthétases et leur permet, en se localisant l’une dans le noyau et l’autre dans la mitochondrie, de synchroniser l’expression des sous-unités d’un complexe de la chaine respiratoire. Cette étude est publiée dans la revue Molecular Cell.

Expression of Nuclear and Mitochondrial Genes Encoding ATP Synthase Is Synchronized by Disassembly of a Multisynthetase Complex
Mathieu Frechin, Ludovic Enkler, Emmanuel Tetaud, Daphné Laporte, Bruno Senger, Corinne Blancard, Philippe Hammann, Gaétan Bader, Sandra Clauder-Münster, Lars M. Steinmetz, Robert Pierre Martin, Jean-Paul di Rago, Hubert Dominique Becker
Molecular Cell. 2014. DOI: http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2014.10.015

Figure : Lorsque la levure Saccharomyces cerevisiae fermente, la méthionyl-ARNt synthétase (cMRS, orange) et la glutamyl-ARNt synthétase (cERS, mauve) sont liées à Arc1p (rouge), une protéine d’ancrage cytoplasmique, et forment ainsi le complexe multisynthétasique AME. Ce complexe est responsable de la formation des Met-ARNt^Met et Glu-ARNt^Glu utilisées pour la synthèse protéique. Lorsque la levure passe au métabolisme respiratoire, l’expression de l’ancre est inhibée permettant à la cMRS et à la cERS de se localiser simultanément dans le noyau et la mitochondrie. Ceci permet de synchroniser la transcription du gène nucléaire d’une sous-unité du domaine F1 (ATP1) de l’ATP synthase avec la traduction du transcrit du gène mitochondrial d’une sous-unité de son domaine FO (ATP9).

© Hubert D. Becker

Site mol cell: http://www.cell.com/molecular-cell/current

Site national CNRS insb: http://www.cnrs.fr/insb/recherche/parutions/articles2014/h-becker.html

CNRS hebdo Alsace: http://www.alsace.cnrs.fr/CnrsActu/Lire/Lettre/311/Lettre.aspx?pk_campaign=Email-Html-Lettre-311&pk_kwd=LienDebutAffichagePasCorrect